El Premio Nobel de Química 2002, Kurt Wüthrich, afirmó que la nueva visión que se tiene de las proteínas permite conocer a las macromoléculas priónicas que provocan enfermedades neurodegenerativas, como Alzheimer, Parkinson y el síndrome Creutzfeldt-Jacob, conocido como el mal de las vacas locas.
Ciertas proteínas, recalcó, tienen un papel importante en la infección y proliferación viral. Por ello, la determinación estructural de éstas y el conocimiento de la dinámica son elementos esenciales en la elaboración de antivirales efectivos.

También, destacó, permiten determinar qué tan cerca se está en la biología estructural para resolver las preguntas relacionadas con los padecimientos que generan.

El científico suizo ofreció la conferencia magistral La visión de RMN en las proteínas -"qué vemos cuando estudiamos una proteína"-, en la Facultad de Química, acompañado por su titular, Francisco Bárzana García, en su tercera visita a México en los últimos 40 años.

Sus aportaciones al uso de la técnica de Resonancia Magnética Nuclear (RMN) para el estudio de moléculas de origen biológico de gran tamaño, han abierto posibilidades de avance en la investigación de distintas enfermedades, en el desarrollo de biofármacos, así como en diversos ámbitos de la biotecnología, incluidos los relacionados con la agricultura.

Este método permite profundizar en el conocimiento, funcionamiento, interacción y plegamiento de las proteínas, para modificarlas o manipularlas; se aplica en cualquier proceso biológico y en el desarrollo de fármacos e insecticidas.

Wüthrich especificó que conocer este proceso es fundamental, porque muchos padecimientos neurodegenerativos -los más conocidos Alzheimer, Parkinson, el síndrome Creutzfeldt-Jakob (equivalente en humanos a la enfermedad de las vacas locas), Huntington y esclerosis amilotrófica lateral-, están relacionados con un mal plegamiento proteínico, conocidos como priones, y la agregación de ciertas proteínas.

Otros problemas de salud que se pensaba no tenían relación entre sí, como la diabetes tipo II y el cáncer, también comparten como característica patológica la presencia de depósitos de proteínas mal plegadas y agregadas, abundó.

Por ello, aseveró, entender a fondo el plegamiento de las proteínas podría contribuir también a la producción de biofármacos, que en muchos casos enfrenta el problema de la agregación proteica no deseada.

El Premio Nobel presentó un panorama general sobre el estudio de la proteína y, en específico, de sus investigaciones. Mencionó esencialmente dos métodos para obtener una estructura de resolución atómica de estas macromoléculas.

Los dos sistemas que se utilizan, explicó, son por medio de la difracción de rayos X con cristales de proteínas, que existe desde 1957, así como la disposición de Resonancia Magnética Nuclear con solución de proteínas, la cual es una disciplina que se constituyó en 1984.

Si la proteína es investigada con ambos métodos, en un caso en solución y en el otro cristalizada, subrayó, por lo general se obtiene el mismo resultado, con excepción de ciertas áreas superficiales que son afectadas por el ambiente en los dos tipos.

Luego, dijo que resulta fundamental el desarrollo de inmunosupresores. El primer tratamiento para el sida se basó en la biología estructural, en el conocimiento de la proteína sobre la que va a incidir en el uso de estos fármacos.

Consideró como un reto conocer la forma en que las enfermedades transmitidas por priones comienzan, cuál es la función de la proteína priónica en un organismo sano, cuándo todavía no está en su forma patogénica, y cómo empieza a desarrollarse el padecimiento.

Se trata, precisó, de enfermedades que, en su forma genérica, se conocen como encefalopatías espongiformes, por la forma en que dejan el cerebro.

Hizo hincapié en la necesidad de continuar el avance para desarrollar nuevas técnicas en la RMN, a fin de obtener mejores resultados.

Antes, la profesora de la FQ, Rosario Muñoz Clares, detalló que cuando la célula produce una proteína lo hace de manera desplegada. "La proteína es un polímero que debe adquirir una estructura tridimensional funcional, en un proceso que se conoce como plegamiento. Entender este paso, dinámico, es actualmente un problema central de la biología".

El método del Nobel de Química 2002, llamado de Asignación de acoplamientos entre átomos a larga distancia, remarcó, puede ser aplicado para entender, y ayudar a curar, las enfermedades virales; porque las proteínas de los virus interactúan específicamente con componentes de las células hospederas, se introducen en ellas y se aprovechan de los recursos para completar su ciclo de vida, en cuyo proceso la célula sufre daños que resultan en un padecimiento.

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